已有三维结构的蛋白质，采用modeller比较后后，选出最优的蛋白，在通过modeller建模后，在pymol中看到产生的蛋白三维结构与最优蛋白结构的三维结构很接近(大抵重合)，但是在pymol这些最优蛋白和建模生成的蛋白与原始的已知三维结构的蛋白长的像，有很长一段距离，没法重合，甚至有点像是手性。
modeller比较得到的蛋白和建模产生的蛋白会有出现手性蛋白的几率吗？有办法排除吗？

蛋白有构象差异，还没听说过手型概念。叠合不充分，采用多模板建模

可以具体说一下嘛